Se chiedi a 10 bodybuilders quale è il nutriente più importanmte per guadagnare muscoli, avrai molto probabilmente 10 risposte identiche. La risposta sarà, naturalmente: PROTEINE! Ogni bodybuilder sà che a prescindere da quale sia l'allenamento utilizzato, se non introduce abbastanza proteine, non cresce.

Sfortunatamente l'ossessione dei bodybuilder è scegliere tra l'enorme varietà di proteine presenti sul mercato. Lo scopo di questo articolo è di fornire informazioni tecniche sulle proteine e su come chiarirsi alcuni concetti errati ad oggi ancora presenti, soprattutto se pensiamo al veicolamento effettuato dalla pubblicità di "marche miracolose".

Quindi per prima cosa vedremo alcune definizioni e informazioni tecniche che fanno da sfondo, per poi affrontare il discorso della qualità mostrando anche un modello semplificato del metabolismo degli aminoacidi, così da poterti aiutare a capire le diverse implicazioni relative a alte o basse assunzioni di proteine. Sebbene una discussione sui singoli aminoacidi esula dallo scopo di questo mio articolo, alcuni tra i più importanti, quali la glutammina, la leucina e l'alanina saranno meglio approfonditi.

Parte 1: Definizioni e informazioni di base

Cosa sono le proteine?

Le proteine sono composte di carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto . La presenza dell'azoto è quella che differenzia le proteine dagli altri nutrienti. Dato che a differenza delle piante l'uomo non può assorbire l'azoto dall'aria, le proteine costituiscono l'unica fonte di questo importante elemento.

Il corpo utilizza la proteina fondamentalmente per sintetizzare complesse strutture proteiche come i muscoli, la pelle o i capelli. Le proteine servono anche alla sintesi degli ormoni (GH), dell'insulina e del glucagone (sostanza antagonista dll'insulina secreta nel pancreas), dell'albumina che è usata per il trasporto degli altri substrati attraverso il circolo ematico.

Le proteine sono composte da sub-unità chiamate aminoacidi (AAs) legati tra loro. Esistono 20 AAs che si trovano nel cibo, sebbene la maggior parte è già presente nel corpo. Ad esempio l'idrossiprolina, che è un sottoprodotto della scissione del tessuto connettivo, e il 3-metilistidina che è un sottoprodotto della scissione del tessuto muscolare.

I singoli AAs sono detti peptidi. Quando due AAs vengono legati assieme formano un di-peptide. Trè AAs formano un tri-peptide, e quattro o più AAs formano un poli-peptide.
 

Aminoacidi indispensabili e superflui
I 20 aminoacidi presenti nel cibo vengono suddivisi in due cattegorie. In passato queste due cattegorie erano gli AA essenziali (quelli che il corpo non può produrre da solo e che quindi vanno introdotti con la dieta) e gli AA non-essenziali (quelli che il corpo produce da solo).

Siccome tutti gli aminoacidi sono essenziali, in quanto necessari alla vita, le cattegorie sono state rinominate. Nella terminologia moderna queste cattegorie sono dunque: superflui (gli AA che possono essere sintetizzati dal corpo) e indispensabili (gli AA che devono essere introdotti con la dieta).

Comunque neanche questa definizione è totalmente corretta, infatti in particoalri condizioni metaboliche certi AA superflui possono diventare indispensabili. Ad esempio, la glutammina, che normalmente è considerata come un AA superfluo, può essere necessaria in quantità così elevate, che il corpo non riesce a produrre, da divenire AA indispensabile e come tale da richiederne l'introduzione tramite la dieta. Una di queste condizioni è a seguito di un trauma (l'allenamento al cedimento muscolare è per il corpo una condizione traumatica) o di un intevento chirurgico.

Un altro esempio è la cisteina, la cui presenza riduce il fabisogno di metionina, o la  tirosina che riduce la necessità di triptofano. In particolari situazioni dove quantità insufficienti di metionina o triptofano iniziano ad esaurirsi, la cisteina e la tirosina diventano indispensabili.

Una lista degli aminoacidi superflui e indispensabili è riportata nella tabella1
 

Proteine complete ed incomplete

In passato le proteine provenienti dalla dieta erano classificate come complete se contenti tutti gli AAs indispensabili, o incomplete se uno o più AAs indispensabili erano assenti. Siccome quasi tutti gli alimenti proteici (le proteine) contengono tutti gli AAs in quantita e proporzioni variabili, è chiaro che il concetto di "completo" e "incompleto" è scorretto.

Dato che tutte le proteine sono complete è più indicato riferirsi alle quantità minime di aminoacidi fornite da una data proteina.
Ad esempio, la proteina del grano è solitamente molto povera di lisina ma ricca di metionina, mentre i legumi sono poveri di metionina e ricchi di lisina. La combinazione di più proteine vegetali (come avvine solitamente in una normale dieta) fornisce quindi una proteina "completa". Rifornisi di proteine da più fonti alimentari assicura quindi la presenza di tutti gli AAs richiesti dal corpo.
 

Parte 2: La digestione delle proteine

Panoramica sulla digestione delle proteine

Nello stomaco le proteine vengono scisse in piccole catene di AAs per opera di alcuni enzimi come, l'acido cloridico, tripsina e pepsina che rompono i legami tra gli AAs. In sostanza questi enzimi tagliano le lunghe catene di AAs (le proteine) in pezzi più piccoli che saranno meglio digeriti. Vedi descrizione chimica.

La scissione della proteina intera alla fine produce catene di peptidi (aminoacidi) di lunghezze diverse. Questo include AAs singoli (peptidi), catene di due AAs (di-peptidi), e catene di trè AAs (tri-peptidi). Meno del 5% della proteina ingerita è poi persa con le feci.

Gli AAs sono poi assorbiti attraverso l'intestino, per mezzo di specifici trasportatori . A seconda del tipo di trasportatore, un dato AA sarà assorbito e trasportato attraverso la parete intestinale per giungere nel circolo ematico . Inoltre molti trasportatori di AA portano più di un aminoacido. Questo significa che gli individui che ingeriscono  grandi quantità di un singlo aminoacido possono sovraccaricare un dato trasportatore, e danneggiare cosi il trasporto di altri differenti aminoacidi che utilizzano lo stesso trasportatore. Ciò spiega come l'assunzione eccessiva di un singolo aminoacido possa potenzialmente condurre alla insufficienza di un altro, a causa della competizione che si stabilisce per l'usodi uno stesso meccanismo di trasporto.

In aggiunta ai singoli trasportatori di AA, ci sono anche dei trasportatori che portano i di- e tri-peptidi nel sangue.Le catene  composte da quattro aminoacidi non possono passare la parete intestinale, e devono essere ulteriormente scisse per poter essere assorbibili.

La chimica della digestione delle proteine e il trasporto delle stesse, hanno anche implicazioni sul mercato dei supplementi. La fioritura degli "ormoni peptidici orali" venduti in USA (come il GH o l'IGF-1) non ha senso, dato che sono molto più lunghi di 4 AA, e che quindi non esiste alcun modo per cui questi possano entrare in circolo tali e quali (con la forma attiva).

La digestione enzimatica delle proteine scinde i legami delle catene di "ormoni peptidici" in catene più piccole che quindi saranno trattate come tutte le altre ingerite con la normale dieta.
Gli ormoni esercitano i loro effetti solo se entrano nel sangue, e dato che come si è visto non vi possono entrare per via orale (ma solo per iniezione diretta), l'assunzione orale di capsule di "ormoni peptidici" non produce alcun vantaggio , se non per chi li vende.

Le stesse considerazioni valgono per i supplementi ghiandolari. Per chi non era un bodybuilder negli anni 80', i supplementi ghiandolari erano degli estratti secchi di varie ghiandole che si supponeva migliorassero la funzionalità delle stesse ghiandole in coloro che li assumevano. Così l'estratto secco della ghiandola tiroide si supponeva che miglirasse le funzioni della tiroide. L'estratto testicolare (orchic) si supponeva migliorasse le funzioni testicolari, ecc. Come le grandi proteine anche i ghiandolari venivano invece scissi in piccole catene di AA e trattate dal corpo come qualsiasi altra proteina.

Proteine complesse, idrolizzate, e AAs in forma libera

Le tre maggiori fonti di proteine sono quelle complete (derivanti dal cibo), quelle predigerite o idrolizzate (molte delle proteine in polvere) e quelle in forma di aminoacidi liberi (formulazioni contenenti singoli aminoacidi). 
I prò e i contro dei tre tipi di proteine.

Deve essere chiaro un punto importante, e cioè che una volta entrati nel circolo sanguigno gli aminoacidi sono indistinguibili l'uno dall'altro (a meno che non siano segnati radioattivamente per scopi di ricerca medica). Perciò gli aminoacidi derivati da un uovo saranno trattati in modo uguale a quelli derivati da una capsula di aminoacidi liberi. Quindi in in termini di effetti fisiologici sul corpo, non c'è differenza tra proteine complesse, predigerite, o in forma di aminoacidi liberi. 

Comunque c'è differenza in termini di velocità di assorbimento. Le proteine complesse hanno tempi di digestione superiori a quelle pre-digerite (idrolizzate). E' in ragione di ciò che si sfruttano le caratteristiche delle idrolizzate consumandole immediatamente dopo l'allenamento, per cercare di ricostruire le perdite avvenute nel modo più veloce possibile.

Anche se teoricamente maggiormente bio-disponibili, gli AA in forma libera sono assorbiti più lentamente dei di- e tri-peptidi, probabilmente a causa sia della competizione per i trasportatori di cui si parlava più sopra, sia per la maggiore disponibilità di trasportatori per di- e tri-peptidi. Se si mette assieme, il calo di bio-disponibilità ai prezzi solitamente elevati per grammo di proteine, gli AA in forma libera possono essere considerati dei supplementi proteici inutili. Ci sono però degli AAs specifici, come la glutammina e i BCAA, che possono dare dei benefici se presi in forma libera, ma questo sarà discusso più avanti.

Proteine veloci e lente

Il concetto di proteine veloci o lente è stato studiato eseguendo un test su soggetti in salute che avevano una normale assunzione proteica (il 16% del totale delle calorie). I soggetti vennero fatti digiunare per 10 ore e poi a un gruppo veniva dato 30 g di Proteine del siero del latte e all'altro 30 g di Caseina (proteina del latte). Il primo risultato fù che le Proteine del siero del latte causarono un veloce aumento dei livelli di leucina nel sangue, con un picco dopo 1 ora dall'assunzione. I livelli di leucina calarono altrettanto velocemente, ritornando alla normalità dopo 4 ore. Diversamente la Caseina causò un innalzamento più lento dei livelli di leucina nel sangue. Anche se più bassi di quelli registrati per le proteine del siero del latte, i livelli di leucina causati dalla caseina rimasero costanti più a lungo, fino a 7 ore dall'assunzione, come mostra la figura 1.
 

Inoltre i ricercatori trovarono che le proteine del siero del latte stimolavano la sintesi proteica (cioè la costruzione di catene di proteine a partire dagli aminoacidi liberi nel sangue) senza produrre effetti sulla scissione proteica, mentre le proteine della caseina  inibivano la scissione proteica senza produrre effetti sulla sintesi proteica. Infine costatarono anche che il bilancio di leucina (totale ingerito contro totale immagazzinato) era più alto per la caseina che non per le proteine del siero del latte. Queste loro osservazioni si prestarono a varie interpretazioni. 

Da un lato gli effetti sulla sintesi proteica e sul risparmio proteico (inibizione della scissione proteica) indicano che le proteine del siero del latte sono "anaboliche", mentre quelledella caseina sono "anti-cataboliche". Bisogna però ricordare che se volete sfruttare le differenti caratteristiche dei due tipi di proteine, le dovete assumere separatamente e a stomaco vuoto, ossia dopo un periodo di digiuno abbastanza lungo da aver permesso la completa digestione del pasto precedente. Ad esempio io assumo delle Whey protein appena alzato per ricostruire velocemente le scorte andate perse durante le 8 ore di digiuno, mentre invece le proteine con caseine le prendo alla sera prima di andare a letto come anti-catabolico (la caseina resta in circolo quasi 7 ore). Un uso intelligente di queste due proteine può aiutarti a mantenere o a ristabilire velocemente le scorte di proteine per assicurarti la presenza costante di mattoni per la crescita.

A dire il vero avrei alcuni appunti da fare a questo studio.
Il primo e più importante riguarda il fatto che i soggetti hanno consumato un pasto proteico dopo 10 ore di digiuno. Questo può aver falsato l'entità dell'aumento relatovo alla sintesi proteica. Infatti dopo una notte di digiuno la sintesi proteica può essere più bassa del 50% che non dopo aver consumato un pasto. Ciò significa che gli effetti di un pasto proteico consumato dopo una notte di digiuno ha degli effetti anabolici (sintesi proteica) maggiori rispeto ad un pasto proteico consumato in qualsiasi altro momento della giornata.

Parte 3: Fabbisogno proteico

Sul fabbisogno proteico ci sono da una parte i dietologi e i nutrizionisti che ritengono sufficienti le raccomandazioni RDA, e dall'altra i bodybuilders che da anni assumono grandi quantità di proteine nello  sforzo di guadagnare velocemente massa muscolare. Per chiarire meglio l'argomento iniziamo quindi con il vedere la metodologia usata per determinare il fabbisogno proteico, per poi arrivare a vedere il fabbisogno proteico di base, ed infine analizzare gli effetti  che l'esercizio ha sul fabbisogno proteico.

Ricambio di proteine e bilancio dell'azoto

Ogni giorno il nostro corpo scinde e sintetizza proteine. Un uomo medio può ricambiare circa 300 g di proteine nell'arco di 24 ore. Ciò non significa che si debba mangiare 300 g di proteine, infatti molte delle proteine scisse vengono riutilizzate nel processi di sintesi proteica.

Comunque, dopo la scissione, alcuni AAs vengono ossidati e perdono l'azoto sotto forma di urea, creatinina (da non confondere con la creatina), e altri substrati. Mangiando normalmente circa il 4% delle proteine "ricambiate" viene perso.

L'azoto perso è eliminato principalmente attraverso le urine.
Il bilancio azotato indica la differenza tra l'azoto introdotto con la dieta e l'azoto perso. Se un soggetto consuma più azoto di quello che perde il suo bilancio azotato sarà positivo.
Un altro fattore che influenza pesantemente il bilancio azotato è l'apporto calorico della dieta. Una dieta ipocalorica fa perdere più azoto di una dieta ipercalorica con zero proteine. Inoltre, le calorie dei grassi non migliorano il bilancio azotato cosi come quelle dei carboidrati. Quindi per avere sempre il bilancio in positivo devi assicurarti almeno delle buone quantità di carboidrati.

Fabbisogno proteico obbligatorio

Il fabbisogno proteico obbligatorio è quello che ti pemette di eguagliare le perdite dovute alle attività quotidiane. Si calcola misurando l'escrezione di azoto mentre si segue una dieta a zero proteine. In tal modo tutta l'escrezione misurata sarà esclusivamente dovuta alla scissione proteica.

Il fabbisogno proteico obbligatorio è stato stimato a circa 50-60 mg/kg/giorno. Un uomo di 70 kg perde quindi circa 4 g di azoto al giorno. Dato che nelle proteine c'è all'incirca il 16% di azoto, una perdita di 4 g di azoto equivale a una perdita di circa 25 g di proteine al giorno.

Correggendo questo valore per la digeribilità e per la variabilità individuale, l'RDA descrive un valore di 0.8 g/kg/giorno di proteine.

Proteine e atleti

Contrariamente a quanto molti dietologi credono, l'RDA non ha mai fornito informazioni utili all'individuo attivo (atleta).
Le condizioni di stress fisico aumentano il fabbisogno proteico. Sia l'esercizio aerobico che quello di forza incrementano il fabbisogno di proteine. L'esercizio aerobico può utilizzare per l'energia anche gli AAs (per lo più i BCAA), i quali possono provvedere agli scopi energetici fino anche il 10% di quella necessaria durante lunghi allenamenti. Ciò accade quando le scorte di glicogeno si esauriscono.

Invece il maggior fabbisogno proteico stimolato dall'esercizio anaerobico di forza è dovuto alla scissione delle proteine indotta dall'allenamento intenso.

Il fabbisogno di proteine necessario a mantenere positivo il bilancio azotato, per l'atleta, è stato stimato dal Dr. Peter Lemon,  il quale indica un valore di circa 1.2-1.4 g/kg/gg per l'aerobica e di 1.6-1.8 g/kg/gg per gli atleti di forza. Personalmente ritengo che un valore adeguato sia attorno ai 2,5 gr/Kg/gg.