La Sintesi Proteica

(chimica)

(di Alessandro Locati BodyBuilding Italia)

La sintesi di tutte le proteine inizia nel nucleo della cellula con l'attivazione del segmento del DNA (il gene) che specifica la composizione della proteina. Il gene è trascritto nella catena di un'altro acido nucleico, l'RNA (polimeri di nucleotidi aventi come zucchero il ribosio e non il deossiribosio). A sua volta, l'RNA è trasformato in una forma nota come RNA messaggero (m-RNA) che viene inviato nel citoplasma della cellula. Ogni aminoacido si lega ad un t-RNA (RNA di trasporto) che disporrà l'aminoacido nella posizione specificata dall' m-RNA. Nel citoplasma della cellula l'm-RNA si comporta come uno stampo per la produzione di proteine: dà istruzioni ad organelli chiamati ribosomi, affinchè spostandosi sull' m-RNA dispongano gli aminoacidi in una sequenza definita con precisione per costruire la catena proteica prescritta dal gene.

Le proteine sono dunque lunghe catene di aminoacidi tenuti assieme tra loro da legami peptidici (fig 1). Nello schema che segue ho spiegato a grandi linee cosa avviene nella chimica della sintesi proteica.

La sintesi dei polipeptidi richiede energia che viene ottenuta dalle cellule a partire dalle molecole nutritizie. L'energia è necessaria per stabilire i legami peptidici fra gli aminoacidi, per attaccare gli aminoacidi ai t-RNA (quello che trasporta gli aminoacidi) e per il movimento del ribosoma lungo l' m-RNA (quello che fornisce l'esatta sequenza aminoacidica, necessaria per sintetizzare una particolare proteina).
La principale molecola nutritizia è il glucosio (zucchero a sei atomi di carbonio), altre molecole nutritizie sono il fruttosio e il galattosio che spesso prima di fornire energia vengono convertite in glucosio. Gli altri carboidrati come il saccarosio (molecola composta da glucosio e fruttosio), il lattosio (molecola di glucosio e galattosio), e quelli più complessi (con catene lunghe) prima di rilasciare energia utile devono subire una scissione che li porti a unità monosaccaridi (glucosio, fruttosio o galattosio).
Anche i trigliceridi, ed in particolare gli acidi grassi, possono divenire forme di combustibile utile.
Gli aminoacidi diventano fonte d'energia solo se vi è carenza di carboidrati e grassi, o se il loro assorbimento supera le richieste di sintesi proteica. Quando si forniscono aminoacidi in eccesso, questi sono trasformati in carboidrati e acidi grassi e immagazzinati sotto forma di glicogeno o trigliceridi.

L'addizione di un aminoacido a un polipeptide in crescita durante la sintesi proteica è una reazione endoergonica (che richiede energia) che deve quindi essere accompagnata da reazioni esoergoniche (che rilasciano energia). Per formare legami peptidici ed essere legati ad una catena polipeptidica, gli aminoacidi devono essere "attivati", ossia devono reagire con una molecola di ATP (adenosintrifosfato). L'ATP si lega all'aminoacido grazie ad un enzima, questa unione permette all'ATP di cedere all'aminoacido il suo AMP (adenosinmonofosfato).
Quando l'aminoacido deve legarsi al t-RNA e poi (grazie al ribosoma) alla catena polipeptidica, rilascia il gruppo AMP che gli fornisce l'energia per i legami e spinge in avanti la reazione (il ribosoma si sposta lungo l' m-RNA)

Le Strutture delle Proteine

La seguenza di aminoacidi in un polipeptide costituisce la sua struttura primaria.


La gran parte di queste proteine non si trova sotto forma di catene rettilinee ma ripiegate e avvolte in modi particolari formando così delle strutture particolarmente compatte atte a svolgere le proprie funzioni biologiche senza ulteriori apporti energetici o altre reazioni. Questi ripiegamenti conferiscono alla proteina la sua struttura secondaria e terziaria.
I ripiegamenti della catena proteica sono determinati dalle caratteristiche dei gruppi laterali R dei singoli aminoacidi (Fig1), questi gruppi R si caratterizzano a seconda che siano idrofobici o idrofilici (respinti o attratti dall'acqua) ionizzati con cariche positive o negative. Le ripiegature (la struttura secondaria) sono dunque il risultato dell'interazione tra le suddette caratteristiche; gli aminoacidi idrofilici tenderanno a stare all'esterno e vicino all'acqua, mentre quelli idrofobici tenderanno a stare all'interno e lontano dall'acqua, gli aminoacidi con cariche opporte tenderanno ad avvicinarsi mentre quelli con carica uguale tenderanno a respingersi.


Alcune molecole proteiche sono il risultato della combinazione di più catene polipeptidiche, a volte due o più copie di catene polipeptidiche si associano per originare una aggregato molecolare come avviene ad esempio nelle fibrille di collagene dei tendini, dove molti polipeptidi identici si associano formando triple eliche. Queste strutture complesse multi-polipetidiche sono dette quaternarie.

La proteina secreta dalle cellule beta del pancreas, ossia l'insulina, è una proteine a struttura quaternaria, formata da due catene di polipeptidi, le catene A e B unite da ponti di disolfuro. Le modalità di sintesi dell'insulina furono chiarite dal Dr. Steiner (1960) il quale scopri che l'insulina veniva sintetizzata come parte di una proteina più grande (proinsulina). In realtà i ribosomi non sintetizzano nè insulina nè proinsuilina, ma una molecola ancora più grande che funge da precursore, la Pre-ProInsulina (ossia la proinsulina con una breve sequenza aminoacidica supplementare). Successivamente la pre-proinsulina viene scissa, ad opera di alcuni enzimi prodotti dai ribosomi, prima in proinsulina e poi slegandola dal peptide C di collegamento (quello che collega le catene A e B) in insulina.

A questo punto l'ormone insulina è sintetizzato e immagazzinato in granuli adiacenti alla membrana interna della cellula. In risposta ad uno stimolo appropriato, come l'aumento del glucosio nel sangue, le membrane dei granuli si fondono con la membrana cellulare e le catene di insulina sono libere di entrare nel circolo sanguigno.

Tra le funzioni più importanti svolte dall'insulina vi è la regolazione del glucosio nel sangue.

Questo meccanismo di regolazione viene diretto dall'insulina, (ormone prodotto dalle cellule beta del pancreas) che “forza” il glucosio ad essere immagazzinato come glicogeno nel fegato e nei muscoli. Vedi il ruolo del glicogeno muscolare.

Quindi, la secrezione (o una iniezione) di insulina aumentano la formazione di glicogeno a spese del glucosio, e abbassano il glucosio presente nel sangue.
Si dice quindi che l'insulina ha un potere ipoglicemizzante; in risposta ad un innalzamento del glucosio sierico l'insulina abbassa tale percentuale di glucosio nel sangue (abbassa la glicemia). A dire la verità il tasso di glucosio è influenzato da una complessa e varia serie di fattori. Vi sono diversi ormoni che direttamente o indirettamente influiscono sul tasso di glucosio. Tra questi (sono solo esempi) vi sono il glucagone e gli ormoni prodotti dalle capsule surrenali. 

Bibliografia essenziale:
The science 243 - 1988
A View of Life 34-35-36-37 (1981)

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